Peptid-komplexen gebildet, die im Gehirn die Ursache für Alzheimer Krankheit

Mitglieder der Fakultät für Fundamentale Medizin an der Lomonossow-Universität Moskau haben bestimmt die Struktur einer Peptid-Komplex, gebildet im Gehirn, in den frühen Stadien der Alzheimer-Krankheit Fortschreiten. Die Forschungsergebnisse werden dazu beitragen, um das rationale design von verbindungen, die fähig ist, zu blockieren Krankheitsverlauf.

Alzheimer-Krankheit ist im Zusammenhang mit der aggregation von amyloid-β-Peptid im menschlichen Gehirn. Das wissenschaftliche team von der Lomonossow-Universität Moskau unter der Leitung von Vladimir Polshakov, Doktor der Chemie, der untersucht molekulare Mechanismen der β-amyloid-aggregation unter den Trägern von pathogenen familiären taiwanesischen mutation, beschrieb die Struktur der entstehenden komplexe und etablierte die Rolle von Zink-Ionen (Zn2+) in Ihre Bildung.

β-Amyloid ist ein kleines Peptid, Umsetzung wichtige physiologische Funktionen, zum Beispiel schützen das Gehirn vor möglichen Krankheitserregern. Normalerweise wird nach der Erfüllung seiner Funktionen, die das Peptid wird durch Proteasen gespalten und verwertet werden. In einigen Fällen jedoch Moleküle dieses Peptid starten Bindung mit einander, bilden komplexe, die toxisch für die Neuronen. Prozesse der β-amyloid-aggregation in diesen komplexen sind initiiert von übergangsmetall-Ionen.

Während mehrerer Jahre haben die Wissenschaftler von der Lomonosov Moscow State University, in Zusammenarbeit mit Ihren Kollegen aus der Engelhardt Institut für Molekulare Biologie untersucht wurden der molekulare Mechanismus der Zink-vermittelten aggregation von β-amyloid-Peptid. Sie haben sich entschieden, das Peptid trägt der taiwanesische mutation als Modell. Die Alzheimer-Krankheit unweigerlich fortschreitet, unter die Träger solcher Mutationen in einem relativ Jungen Alter. Die Forscher haben gezeigt, dass die Struktur der β-amyloid-komplexe, die aus der mutierten Peptide, entpuppt sich fester und stabiler im Vergleich zu den komplexen von nativen Peptiden. Zink-Ionen (Zn2+) spielen eine zentrale Rolle in Ihrer Entstehung.

Vladimir Polshakov Kommentare: „Wir waren überrascht zu sehen, dass die Interaktion zwischen einem fragment dieses Peptid und Zink-Ionen führte zur Bildung eines stabilen Komplexes, wo zwei Peptid-Ketten sind fest befestigt durch zwei Zink-Ionen. Ähnliche binuclear Strukturen noch nicht in der Literatur beschrieben worden noch. Es ist wichtig zu bemerken, dass die Interaktion zwischen Metall-Ionen und β

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